Efecto de fragmentos peptídicos en la formación de fibras amiloides de la proteína 6aJL2R24G inducidas por Cu(II)

Las proteínas son esenciales para el funcionamiento óptimo de las células; de hecho, este grupo de biomoléculas representa un poco más del 50% del peso seco celular y llevan a cabo una amplia gama de funciones vitales, desde actuar como componentes estructurales hasta servir como catalizadores biológicos e incluso participar en procesos inmunológicos [1]. Anteriormente, se creía que la función de las proteínas estaba intrínsecamente ligada a su estructura tridimensional. Sin embargo, aunque esta premisa sigue siendo en gran parte válida, se ha descubierto un grupo especial de proteínas conocidas como proteínas intrínsecamente desordenadas (IDP, por sus siglas en inglés), las cuales no poseen una estructura única al equilibrio, si no que existen como conjuntos heterogéneos de conformaciones y aún así, desempeñan funciones biológicas [2]. En cualesquiera de los dos casos y bajo ciertas condiciones, las proteínas pueden perder su estructura nativa, lo que las lleva a adoptar una conformación que puede provocar que se autoensamblen y formen agregados.