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Estudios químico-estructurales de la perlina recombinante de pictada fucata

dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 - Atribución-NoComerciales_MX
dc.contributorENRIQUE RUDIÑO PIÑERAes_MX
dc.contributor.authorELENA LIZBETH GARCIA VILLEGASes_MX
dc.contributor.otherdirector - Directores_MX
dc.coverage.spatialMEX - Méxicoes_MX
dc.date2018-11-23
dc.date.accessioned2019-02-21T17:33:04Z
dc.date.available2019-02-21T17:33:04Z
dc.identifier.urihttp://riaa.uaem.mx/handle/20.500.12055/515
dc.descriptionResumen Las conchas de los moluscos se encuentran formadas por dos capas de polimorfos de carbonato de calcio, la capa prismática formada por cristales de calcita y la capa nacarada formada por tabletas de aragonita. Además de la fase inorgánica se ha descrito la presencia de una pequeña fracción orgánica, la cual juega un papel importante en la nucleación y crecimiento de los cristales de carbonato de calcio. La investigación de la biomineralización en moluscos se ha centrado principalmente en la formación de la capa nacarada, debido a su alto valor comercial, por lo que hasta el momento las proteínas de esta capa han sido las mejor caracterizadas. Una de estas proteínas es la conocida como perlina o n16 la cual se ha reconocido como una proteína estructural muy conservada entre los miembros del género Pinctada. La perlina de Pictada fucata (rperlinapf) se expresó en células de E. coli ER2566 sin embargo, al encontrarse a la proteína en la fracción insoluble se utilizó un amortiguador que contenía 5% de el detergente sarcosil para solubilizarla. La proteína fue purificada en dos etapas. La primera consistió en una cromatografía de afinidad a níquel, gracias a la etiqueta de histidinas (His) a la que está unida la rperlinapf. Después, la muestra fue dializada para realizar el corte de la etiqueta de His con la proteasa PPS durante 16 h. Para la segunda etapa de purificación, la proteína se inyectó a una cromatografía de exclusión molecular con la columna Superdex 75 para retirar la PPS y otras proteínas que aún se encontraban en la muestra y así obtener a la rperlinapf con un alto grado de pureza. Simultáneamente al proceso de purificación, se realizaron análisis de DLS para evaluar el comportamiento oligomérico de la rperlinapf en solución. Durante los ensayos se describió la oligomerización de la rperlinapf en presencia de las sales como CaCl2, MgCl2, NaCl y Na2CO3. Donde se observó que el mecanismo de oligomerización 17 de la proteína, se veía afectado por cada una de las sales empleadas durante el experimento. Por lo tanto, se propone que el mecanismo de oligomerización de la rperlinapf podría ocurrir al menos de dos maneras y estas serían dependientes del ambiente iónico en el que la rperlinapf se encuentre. Con la rperlinapf también se pusieron cerca de 3000 pruebas de cristalización, a partir de las cuales, se obtuvo un cristal de proteína de la rperlinapf en presencia de Na2CO3, a partir del cual se obtuvieron datos de difracción. Durante las pruebas de cristalización se encontró que la rperlinapf favorecía la formación de cristales de sal, al igual que en las capas de nácar lo que correspondería con su función biológica.es_MX
dc.formatpdf - Adobe PDFes_MX
dc.languagespa - Españoles_MX
dc.publisherEl autores_MX
dc.rightsopenAccess - Acceso Abiertoes_MX
dc.subject7 - INGENIERÍA Y TECNOLOGÍAes_MX
dc.subject.other33 - CIENCIAS TECNOLÓGICASes_MX
dc.titleEstudios químico-estructurales de la perlina recombinante de pictada fucataes_MX
dc.typemasterThesis - Tesis de maestríaes_MX
uaem.unidadCentro de Investigación en Ingeniería y Ciencias Aplicadas (CIICAP) - Centro de Investigación en Ingeniería y Ciencias Aplicadas (CIICAP)es_MX
uaem.programaMaestría en Ciencias - Maestría en Cienciases_MX
dc.type.publicationacceptedVersiones_MX
dc.audienceresearchers - Investigadoreses_MX


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  • Colección Tesis Posgrado
    Se trata de tesis realizadas por estudiantes egresados de programas de posgrado de nuestra institución.

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