Síntesis química de variantes de las toxinas CnERG1 (Y17F, Q21T) y CmERG1 (F17Y, T21Q) y su efecto sobre el canal HERG1.

La interacción entre las toxinas con los canales iónicos ha dado pie al conocimiento de la estructura y función de estos. Un canal importante que participa en el proceso de repolarización del potencial de acción cardiaco es el canal hERG1. Mutaciones en él derivan en patologías como el síndrome QT largo el cual se ve reflejado en arritmias o muerte súbita en pacientes que lo padecen. Este canal es blanco de una subfamilia de toxinas denominadas Erg toxinas, las cuales al encontrarse en contacto con el canal llevan a cabo un bloqueo del 90% aun en presencia de una concentración saturante de la toxina. Este comportamiento había sido habitual en esta subfamilia hasta que se observó que la Erg toxina (CmErg1) de Centruroides margaritatus, es capaz de bloquear el canal totalmente. Basándose en los estudios previos de los sitios de unión de la Erg toxina aislada de Centruroides noxius (CnErg1) y de acuerdo con un modelo computacional del complejo entre la toxina y el canal, se propuso que los cambios en la eficiencia del bloqueo eran debidos a los cambios de aminoácidos en las posiciones 17 y 21 de la secuencia de la toxina.