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Estudio estructural de union de tla-1 s70g con sulbactam
dc.rights.license | http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 - Atribución-NoComercial | es_MX |
dc.contributor | ENRIQUE RUDIÑO PIÑERA | es_MX |
dc.contributor.author | DINORAH GALLARDO NAVARRO | es_MX |
dc.contributor.other | director - Director | es_MX |
dc.coverage.spatial | MEX - México | es_MX |
dc.date | 2020-08-31 | |
dc.date.accessioned | 2020-09-01T00:21:39Z | |
dc.date.available | 2020-09-01T00:21:39Z | |
dc.identifier.uri | http://riaa.uaem.mx/handle/20.500.12055/1271 | |
dc.description | RESUMEN La resistencia bacteriana a antibióticos es un problema a nivel mundial. En el 2017 la organización mundial de la salud, OMS, reportó una lista de microorganismos resistentes a antibióticos a los cuales se les debe de dar prioridad a la investigación, siendo que todos los microorganismos del grupo de prioridad critica son resistentes a antibióticos β-lactámicos. El principal mecanismo de resistencia por parte de las bacterias es la producción de β-lactamasas, enzimas que hidrolizan a los antibióticos β-lactámicos. En el 2000 Silva y colaboradores caracterizaron a una β-lactamasa de espectro extendido (BLEE) endémica de México, llamada TLA-1, la cual, pertenece a la clase A y a la subclase A2 de las β-lactamasas, subclase poco estudiada y cuya relevancia ha incrementado en los últimos años. En este trabajo se determinó la estructura de la mutante TLA-1 S70G sola y en complejo con sulbactam, en continuación a estudios previos de nuestro laboratorio donde se determinó la estructura cristalográfica de la BLEE TLA-1 en forma silvestre y en complejo con el inhibidor ácido clavulánico, donde se observó algo que no había sido reportado antes, dos diferentes intermediarios de ácido clavulánico unidos covalentemente a dos serinas la 70 y la 237. En este trabajo se encontró al intermediario trans-enamina del sulbactam en el sitio activo formando dos puentes de hidrogeno con los residuos Thr 235 y Gly 217, no se encontró formando una unión covalente con la Ser 237, la cual tiene un 40% de conservación en β- lactamasas de la subclase A2, lo que deja en duda cual residuo hidrolizó al sulbactam, siendo también una posible candidata a ser la segunda serina catalítica de TLA-1, la Ser 130. Si bien, se necesitan realizar más estudios para concluir cual serina tiene actividad catalítica en la mutante de TLA-1 S70G, este trabajo en conjunto con la tesis de Cifuentes et al., 2019, demuestran que TLA-1 es la primer BLEE con dos serinas catalíticas, lo cual tendrá importantes implicaciones en el futuro desarrollo de inhibidores de BLEE. | es_MX |
dc.format | pdf - Adobe PDF | es_MX |
dc.language | spa - Español | es_MX |
dc.publisher | El autor | es_MX |
dc.rights | openAccess - Acceso Abierto | es_MX |
dc.subject | 7 - INGENIERÍA Y TECNOLOGÍA | es_MX |
dc.subject.other | 33 - CIENCIAS TECNOLÓGICAS | es_MX |
dc.title | Estudio estructural de union de tla-1 s70g con sulbactam | es_MX |
dc.type | masterThesis - Tesis de maestría | es_MX |
uaem.unidad | Instituto de Investigación en Ciencias Básicas y Aplicadas (IICBA) - Instituto de Investigación en Ciencias Básicas y Aplicadas (IICBA) | es_MX |
uaem.programa | Maestría en Ciencias - Maestría en Ciencias | es_MX |
dc.type.publication | acceptedVersion | es_MX |
dc.audience | researchers - Investigadores | es_MX |
Ficheros en el recurso
Este recurso aparece en la(s) siguiente(s) colección(ones)
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Colección Tesis Posgrado [2716]
Se trata de tesis realizadas por estudiantes egresados de programas de posgrado de nuestra institución.